Albuminer og globuliner

Albuminer (A) og globuliner (D).

A- og G-proteiner, der findes i alle væv. Blodserum er rigeste i disse proteiner. Indholdet af albumin er 40-45 g / l, globuliner 20-30 g / l, dvs. andelen af ​​albumin tegner sig for mere end halvdelen af ​​plasmaproteiner.

Albuminproteiner med relativt lille molekylvægt (15-70 tusind. Ja); De har en negativ ladning og sure egenskaber, IET - 4.7, indeholder meget glutaminaminosyre. Disse er stærkt hydrerede proteiner, så de er kun deponeret med en høj koncentration af dehydrerende stoffer.

På grund af den høje hydrofilicitet, den lille størrelse af molekylerne spiller betydelige koncentrationer af albumin en vigtig rolle i opretholdelsen af ​​blodets osmotiske tryk. Hvis koncentrationen af ​​albumin er under 30 g / l, ændres det osmotiske tryk i blodet, hvilket fører til ødem. Ca. 75-80% af det osmotiske tryk i blod regnes af albumin.

Et karakteristisk træk ved albumin er deres høje adsorptionskapacitet. De adsorberer polære og ikke-polære molekyler og spiller en transportrolle. Disse er ikke-specifikke bærere, de transporterer hormoner, kolesterol, bilirubin, medicinske stoffer, calciumioner. Binding og overførsel af langkædede fedtsyrer er den primære fysiologiske funktion af serumalbumin. Albuminer syntetiseres hovedsageligt i leveren og opdateres hurtigt, deres halveringstid er 7 dage.

Globuliner er proteiner med en højere molekylvægt end albumin. Globuliner lidt syre eller neutrale proteiner (IEP = 6 - 7,3). Nogle af globulinerne har evnen til specifikt at binde stoffer (specifikke bærere).

Måske fraktionering af serumproteiner til albumin og globuliner ved saltning ud ved anvendelse af (NH₄)₂SO₄. I en mættet opløsning præcipiterer albumin som en lettere fraktion i en halvmættet en, globuliner.

I klinikken er metoden for serumproteinfraktionering ved elektroforese blevet udbredt. Ved elektroforetisk adskillelse af serumproteiner kan man skelne 5-7 fraktioner: Naturen og omfanget af ændringer i serumproteinfraktioner under forskellige patologiske forhold er af stor interesse for diagnostiske formål. Reduktion af albumin observeres som et resultat af en overtrædelse af deres syntese med mangel på plastmateriale, en krænkelse af den syntetiske funktion af leveren, nyreskade. Globulins indhold øges ved kroniske infektiøse processer.

Albuminer og globuliner

Albuminer (A) og globuliner (D).

A- og G-proteiner, der findes i alle væv. Blodserum er rigeste i disse proteiner. Indholdet af albumin er 40-45 g / l, globuliner 20-30 g / l, dvs. andelen af ​​albumin tegner sig for mere end halvdelen af ​​plasmaproteiner.

Albuminproteiner med relativt lille molekylvægt (15-70 tusind. Ja); De har en negativ ladning og sure egenskaber, IET - 4.7, indeholder meget glutaminaminosyre. Disse er stærkt hydrerede proteiner, så de er kun deponeret med en høj koncentration af dehydrerende stoffer.

På grund af den høje hydrofilicitet, den lille størrelse af molekylerne spiller betydelige koncentrationer af albumin en vigtig rolle i opretholdelsen af ​​blodets osmotiske tryk. Hvis koncentrationen af ​​albumin er under 30 g / l, ændres det osmotiske tryk i blodet, hvilket fører til ødem. Ca. 75-80% af det osmotiske tryk i blod regnes af albumin.

Et karakteristisk træk ved albumin er deres høje adsorptionskapacitet. De adsorberer polære og ikke-polære molekyler og spiller en transportrolle. Disse er ikke-specifikke bærere, de transporterer hormoner, kolesterol, bilirubin, medicinske stoffer, calciumioner. Binding og overførsel af langkædede fedtsyrer er den primære fysiologiske funktion af serumalbumin. Albuminer syntetiseres hovedsageligt i leveren og opdateres hurtigt, deres halveringstid er 7 dage.

Globuliner er proteiner med en højere molekylvægt end albumin. Globuliner lidt syre eller neutrale proteiner (IEP = 6 - 7,3). Nogle af globulinerne har evnen til specifikt at binde stoffer (specifikke bærere).

Måske fraktionering af serumproteiner til albumin og globuliner ved saltning ud ved anvendelse af (NH₄)₂SO₄. I en mættet opløsning præcipiterer albumin som en lettere fraktion i en halvmættet en, globuliner.

I klinikken er metoden for serumproteinfraktionering ved elektroforese blevet udbredt. Ved elektroforetisk adskillelse af serumproteiner kan man skelne 5-7 fraktioner: Naturen og omfanget af ændringer i serumproteinfraktioner under forskellige patologiske forhold er af stor interesse for diagnostiske formål. Reduktion af albumin observeres som et resultat af en overtrædelse af deres syntese med mangel på plastmateriale, en krænkelse af den syntetiske funktion af leveren, nyreskade. Globulins indhold øges ved kroniske infektiøse processer.

Albuminer og globuliner

Til albuminfraktionen hører også transthyretin (prealbumin), som sammen med thyroxinbindende globulin og albumin transporterer hormonet thyroxin og dets metabolitt iodothyronin.

Albuminer er simple hydrofile proteiner med lav molekylvægt. Albuminmolekylet indeholder 600 aminosyrer. Molekylvægt 67 kDa. Albuminer, som de fleste andre plasmaproteiner, syntetiseres i leveren. Ca. 40% af albuminet er i blodplasmaet, resten er i det interstitielle væske og i lymfen.

globuliner

I modsætning til albumin er globuliner ikke opløselige i vand, men opløselige i svage saltopløsninger.

Denne fraktion omfatter en række proteiner. ₁-globuliner har høj hydrofilicitet og lav molekylvægt - derfor er nyrernes patologi let tabt med urinen. Imidlertid har deres tab ikke en signifikant effekt på onkotisk blodtryk, fordi deres indhold i blodplasmaet er lille.

Funktioner af 1-globuliner

1. Transport. Transport lipider, mens de danner med dem komplekser - lipoproteiner. Blandt proteinerne i denne fraktion er proteiner beregnet til transport af hormoner: tyroxinbindende protein - overførsel af thyroxin, transcortin - transport af cortisol, corticosteron og progesteron, syre glycoprotein - transport af progesteron.

2. Deltagelse i blodkoagulationssystemets funktion og komplement-protrombinsystemet.

3. Regulerende funktion. Nogle proteinfraktioner₁-Globuliner er endogene hæmmere af proteolytiske enzymer. Den højeste koncentration i plasma₁-antitrypsin. Dens indhold i plasma er fra 2 til 4 g / l (meget højt), molekylvægten er 58-59 kDa. Hovedfunktionen er at undertrykke elastase, et enzym der hydrolyserer elastin (et af de vigtigste bindevævsproteiner).₁-Antitrypsin er også en inhibitor af proteaser: thrombin, plasmin, trypsin, chymotrypsin og nogle enzymer i blodkoagulationssystemet. Til fraktion₁-Globuliner inkluderer også₁-antichymotrypsin. Det hæmmer chymotrypsin og nogle proteinaser i blodlegemerne.

Proteiner med høj molekylvægt Denne fraktion indeholder regulatoriske proteiner, blodkoagulationsfaktorer, komponenter i komplementsystemet, transportproteiner. Dette inkluderer hepatocuprein. Det er en bærer af kobber, og sikrer også konstancen af ​​kobberindholdet i forskellige væv, især i leveren. Med en arvelig sygdom - Wilsons sygdom - nedsættes niveauet af ceruloplasmin. Som følge heraf øges koncentrationen af ​​kobber i hjernen og leveren. Dette manifesteres af udviklingen af ​​neurologiske symptomer samt levercirrhose.

Haptoglobiner. Indholdet af disse proteiner er ca. 1/4 af alle ₂-globuliner. Haptoglobin danner specifikke komplekser med hæmoglobin frigivet fra erytrocytter under intravaskulær hæmolyse. På grund af disse molekylers høje molekylvægt kan de ikke elimineres af nyrerne. Dette forhindrer kroppen i at miste jern.

Hæmoglobinkomplekser med haptoglobin ødelægges af celler i reticuloendotelsystemet (celler i det mononukleære fagocytsystem), hvorefter globin spaltes i aminosyrer, hæmmes ødelagt i bilirubin og udskilles af galde og jernrester i kroppen og kan anvendes.

Denne brøk omfatter også ₂-makroglobulin. Molekylvægten af ​​dette protein er 720 kDa, plasmakoncentration 1,5-3 g / l. Det er en endogen inhibitor af proteinaser af alle klasser, og binder også hormoninsulinet.

C₁-glycoproteininhibitoren er det vigtigste regulatoriske link i den klassiske vej for komplementaktivering (CCP), er i stand til at hæmme plasmin, kallikrein.

Transportproteiner: retinolbindende protein - transport af vitamin A, vitamin D-bindende protein - transport af vitamin D.

Komponenter af blodkoagulationssystemet og fibrinolyse: antithrombinIII og plasminogen.

Denne fraktion omfatter:

fibrinogen-proteinkoagulationssystem

proteiner af komponenterne i komplementaktiveringssystemet

transportproteiner: transferrin (transport af jernioner), transcobalamin (transport af vitamin B₁₂), globulinbindende kønshormoner (transport af testosteron og østradiol), LDL (transport af lipider).

hemopexin overfører fri hæm, porfyrin. Binder hæmtholdende proteiner og overfører dem til leveren til destruktion.

Denne fraktion indeholder hovedsageligt antistoffer-proteiner syntetiseret i lymfoidvævet og i RES-celler såvel som nogle komponenter i komplementsystemet.

Funktionen af ​​antistoffer er at beskytte kroppen mod fremmede midler (bakterier, vira, fremmede proteiner), som kaldes antigener.

Hovedklasser af antistoffer i blodet:

- immunoglobuliner G (IgG)

- immunoglobuliner M (IgM)

- immunglobuliner A (IgA), som indbefatter IgD og IgE.

IgG og IgM er i stand til at aktivere komplementsystemet. Læs mere om immunglobuliner i tillæg 1 i denne vejledning.

Gruppen af ​​gamma globuliner gælder også kryoglobuliner. Disse er proteiner, der kan udfælde efter valleafkøling. Friske mennesker har ikke dem i serum. De forekommer hos patienter med reumatoid arthritis, multiple myelomer.

Blandt kryoglobuliner er der et proteinfibronektin. Det er et glycoprotein med høj molekylvægt (molekylvægt 220 kDa). Det er til stede i blodplasmaet og på overfladen af ​​mange celler (makrofager, endotelceller, blodplader, fibroblaster). Funktioner af fibronectin: 1. Sikrer interaktion mellem celler med hinanden; 2. Fremmer blodpladeadhæsion 3. Forebygger tumormetastase.

Plasma fibronectin er opsonin - forbedrer fagocytose. Det spiller en vigtig rolle i rensning af blodet fra nedbrydningsprodukter af proteiner, såsom kollagen. Tilslutning til forholdet med heparin er involveret i reguleringen af ​​blodkoagulering. I øjeblikket er dette protein bredt undersøgt og anvendt til diagnose, især i tilstande, der involverer inhibering af makrofagsystemet (sepsis mv.)

Interferon er et glycoprotein. Den har en molekylvægt på ca. 26 kDa. Det har en art specificitet. Produceret i celler som reaktion på indførelsen af ​​vira i dem. Hos en sund person er plasmakoncentrationen lav. Men med virussygdomme øges koncentrationen.

Albumin og globuliner.

Albuminer er simple egern; er en del af dyr og plantevæv; fundet i ægprotein, serum, mælk, i plantefrø. Opløseligt i vand, saltopløsninger, syrer og alkalier. Ca. 75-80% af det osmotiske tryk af serumproteiner falder på albumin; En af deres funktioner er transporten af ​​fedtsyrer.

Globuliner - en gruppe af animalske og vegetabilske proteiner, bredt fordelt i naturen. Tilhører globulære proteiner. Opløseligt i svage opløsninger af neutrale salte, fortyndede syrer og alkalier. Globulinerne repræsenteret af a-fraktionen er indeholdt i blodet i et kompleks med bilirubin og med højdensitetslipoproteiner. P-globulinfraktionen omfatter protrombin, som er en forstadie for thrombin, et protein involveret i blodkoagulation. Fraktionen af ​​g-globuliner er den mest heterogene. De vigtigste g-globuliner er immunoglobuliner.

Forholdet mellem albumin og globulin har en diagnostisk værdi: den er normalt tæt på 2 og fald i inflammatoriske sygdomme.

Protaminer og histoner.

Protaminer - proteiner med lav molekylvægt i kerne af spermatozoer hos fisk og fugle. De besidder indeholder 60-85% arginin og har basale egenskaber. Godt opløst i vand, surt og neutralt medium. De er udfældet af alkalier. I kerne af celler er forbundet med DNA.

Histoner er også små proteiner af hovedpersonen. Deres struktur omfatter lysin og arginin, hvis indhold ikke overstiger 20-30%. Der er fem forskellige typer histoner: H1, H2A, H2B, H3 og H4. Disse proteiner findes hovedsageligt i cellerne. De er involveret i den strukturelle organisation af chromatin.

Prolaminer og gluteliner.

Prolaminer er proteiner af vegetabilsk oprindelse. De indeholder 20-25% glutaminsyre og 10-15% prolin. Opløseligt i 60-80% vandig opløsning af ethanol, mens alle andre enkle proteiner under disse betingelser normalt udfældes.

Gluteliner er enkle proteiner, der findes i frøene af korn, i de grønne dele af planterne. De er præget af et højt indhold af glutaminsyre og tilstedeværelsen af ​​lysin. Opløseligt i fortyndede alkaliløsninger. Gluteliner er ekstra proteiner.

Komplekse proteiner

1. Chromoproteiner (fra det græske. Chroma-dye) består af et simpelt protein og en associeret ikke-proteinkomponent associeret med den. Der er hæmoproteiner og flavoproteiner. De deltager i sådanne processer som åndedræt, ilt og kuldioxid transport, redox reaktioner, lys og farve opfattelse mv.

Hemoproteiner indbefatter hæmoglobin, myoglobin, cytochromer, catalase og peroxidaser. Alle indeholder ferroporphyriner, men forskellige i sammensætning og struktur af proteiner og udfører forskellige biologiske funktioner. Artforskelle i hæmoglobin skyldes globin.

Overvej strukturen af ​​hæmoglobin - blodprotein. Den ikke-proteinkomponent i hæmoglobin er et blodpigment, der giver blodrød farve. Grundlaget for dets struktur er protoporphyrin IX (figur 5). I midten af ​​hæmmet er et jernatom bundet til to nitrogenatomer kovalent og med de andre to koordinationsbindinger. Heme "indpakket" en polypeptidkæde. Hæmoglobinmolekylet HbA (fra engelsk voksen-voksen) indeholder fire polypeptidkæder, der sammen udgør molekyldelens globin (Figur 6). To a-kæder indeholder 141 aminosyrerester, to β-kæder - 146 hver.

Hemoglobin HbA er også til stede i blodet hos en voksen.₂ (2a, 2δ kæder, 2,5%) og HbA₃ (mindre end 1%, forskellig i strukturen af ​​b-kæden).

Kendt føtal hæmoglobin (hæmoglobin af nyfødte) HbF, der består af 2 a- og 2 y-kæder. Hemoglobin F har en øget affinitet for oxygen og tillader en relativt lille mængde føtal blod at udføre iltforsyningsfunktioner mere effektivt. Blodet hos den nyfødte består af op til 80% HbF, inden udgangen af ​​det 1. år af livet er det næsten fuldstændigt erstattet af HbA.

Sygdomme hos hæmoglobiner (over 200) kaldes hæmoglobiner.

1. Hæmoglobinopatier, der er baseret på en arvelig ændring i strukturen af ​​en hvilken som helst kæde af normalt hæmoglobin. Omkring 150 forskellige typer af mutante hæmoglobiner opdages i humant blod.

Unormale hæmoglobiner er forskellige i deres fysisk-kemiske egenskaber (elektroforetisk mobilitet, opløselighed, isoelektrisk punkt, affinitet for ilt).

Et klassisk eksempel på hæmoglobinopati er seglcelleanæmi, som er almindelig i landene i Sydamerika, Afrika og Sydøstasien. Den kemiske defekt reduceres til erstatning af glutaminsyre i den 6. stilling fra N-terminalen til valin i β-kæderne i hæmoglobin HbS molekylet. Dette er resultatet af en mutation i DNA-molekylet. HbS reducerer opløseligheden og affiniteten for ilt. Røde blodlegemer under betingelser med lavt iltpartialtryk har form af sigte. HbS efter iltfrigivelse i vævet omdannes til dårligt opløselige deoxyform og udfældes i form af spindelformede krystaller. De deformerer cellen og fører til hæmolyse. Den heterozygote form af anomali er asymptomatisk eller ledsages af mild hæmolytisk anæmi. Homozygote individer udvikler fra de første måneder af livet en alvorlig form for seglcelleanæmi. Sygdommen er akut, og børn dør ofte i en tidlig alder.

2. Thalassemia - en gruppe af sygdomme med en arvelig krænkelse af syntesen af ​​en af ​​globinkæderne. Der er a- og β-thalassæmi. Hæmoglobinopati H - en af ​​varianterne af a-thalassæmi - manifesteres af hæmolytisk anæmi, udfældning af hæmoglobin H, udvidelse af milten, alvorlige knogleforandringer.

3. Jernmangelanæmi - nedsat hæmoglobinsyntese på grund af jernmangel. Hovedårsagerne er blodtab og mangel på hæmrig mad - kød og fisk.

Dato tilføjet: 2016-07-27; Visninger: 2489; ORDER SKRIVNING ARBEJDE

Albumin og globuliner;

PLAIN PROTEINS

KLASSIFICERING AF PROTEINS

FYSISKE OG KEMISKE EGENSKABER FOR PROTEINS

Proteiner er højmolekylære forbindelser, deres relative molekylvægt ligger fra 6000 til 1.000.000 amu. og over. Til bestemmelse af molekylvægten af ​​proteiner anvendes metoder til sedimenteringsanalyse, gelkromatografi og gelelektroforese.

Proteins mest karakteristiske fysisk-kemiske egenskaber er høj viskositet af opløsninger, ubetydelig diffusion, evne til at svulme inden for brede grænser, optisk aktivitet, mobilitet i et elektrisk felt, lavt osmotisk tryk og højt onkotisk tryk, evne til at absorbere UV-stråler ved 280 nm (denne egenskab bruges til at kvantificere proteiner). Proteinmolekyler er ikke i stand til at trænge igennem de semipermeable kunstige membraner såvel som biomembraner fra plante- og dyrevæv.

På isoelektrisk punkt (pI) er den totale ladning af proteiner med amfotere egenskaber nul, og proteiner bevæger sig ikke i et elektrisk felt. På isoelektrisk punkt er proteiner mindst stabile i opløsning og let bundfældes. For de fleste animalske vævsproteiner pI = 5,5-7,0.

En proteinopløsning kaldes isoionisk, hvis den ikke indeholder andre ioner, bortset fra ioniserede aminosyrerester af proteinmolekylet og de ioner, der dannes under dissociation af vand. Proteinisoleringspunktet er pH-værdien af ​​den isoioniske opløsning af dette protein. Det iso-ion og isoelektriske punkt af proteinet falder kun i tilfælde, hvor begge er lig med 7.

Afhængigt af proteins kemiske sammensætning er opdelt i 2 grupper.

Enkle proteiner fremstilles af aminosyrerester, og når de hydrolyseres, nedbrydes de kun i fri aminosyrer.

Komplekse proteiner er tokomponentproteiner, der består af et enkelt protein og en ikke-proteinkomponent (protetisk gruppe).

Albuminer er simple egern; er en del af dyr og plantevæv; fundet i ægprotein, serum, mælk, i plantefrø. Opløseligt i vand, saltopløsninger, syrer og alkalier. Ca. 75-80% af det osmotiske tryk af serumproteiner falder på albumin; En af deres funktioner er transporten af ​​fedtsyrer.

Globuliner - en gruppe af animalske og vegetabilske proteiner, bredt fordelt i naturen. Tilhører globulære proteiner. Opløseligt i svage opløsninger af neutrale salte, fortyndede syrer og alkalier. Globulinerne repræsenteret af a-fraktionen er indeholdt i blodet i et kompleks med bilirubin og med højdensitetslipoproteiner. P-globulinfraktionen omfatter protrombin, som er en forstadie for thrombin, et protein involveret i blodkoagulation. Fraktionen af ​​g-globuliner er den mest heterogene. De vigtigste g-globuliner er immunoglobuliner.

Forholdet mellem albumin og globulin har en diagnostisk værdi: den er normalt tæt på 2 og fald i inflammatoriske sygdomme.

Albumin og globuliner deres egenskaber

albumin

Albumin (ca. 45 g / l) er den mest forekommende blandt plasmaproteiner, som spiller en afgørende rolle for at opretholde kolloidt osmotisk tryk i blodet og tjener som en vigtig reserve af aminosyrer til kroppen. Albumin har evnen til at binde lipofile stoffer som følge heraf kan det fungere som et bærerprotein til langkædede fedtsyrer, bilirubiner, lægemidler, nogle steroidhormoner og vitaminer. Derudover binder albumin Ca2 + og Mg2 + ioner. Albumin bærer også nogle medicin.

Til albuminfraktionen hører også transthyretin (prealbumin), som sammen med thyroxinbindende globulin og albumin transporterer hormonet thyroxin og dets metabolitt iodothyronin.

Albuminer er simple hydrofile proteiner med lav molekylvægt. Albuminmolekylet indeholder 600 aminosyrer. Molekylvægt 67 kDa. Albuminer, som de fleste andre plasmaproteiner, syntetiseres i leveren. Ca. 40% af albuminet er i blodplasmaet, resten er i det interstitielle væske og i lymfen.

globuliner

I modsætning til albumin er globuliner ikke opløselige i vand, men opløselige i svage saltopløsninger.

Denne fraktion omfatter en række proteiner. 1-globuliner har høj hydrofilicitet og lav molekylvægt - derfor er de let i tabet af nyrerne med urinen. Imidlertid har deres tab ikke en signifikant effekt på onkotisk blodtryk, fordi deres indhold i blodplasmaet er lille.

Funktioner af 1-globuliner

1. Transport. Transport lipider, mens de danner med dem komplekser - lipoproteiner. Blandt proteinerne i denne fraktion er proteiner beregnet til transport af hormoner: tyroxinbindende protein - overførsel af thyroxin, transcortin - transport af cortisol, corticosteron og progesteron, syre glycoprotein - transport af progesteron.

2. Deltagelse i blodkoagulationssystemets funktion og komplement-protrombinsystemet.

3. Regulerende funktion. Nogle proteiner fra 1-globulinfraktionen er endogene inhibitorer af proteolytiske enzymer. Den højeste plasmakoncentration af 1-antitrypsin. Dens indhold i plasma er fra 2 til 4 g / l (meget højt), molekylvægten er 58-59 kDa. Hovedfunktionen er at undertrykke elastase, et enzym der hydrolyserer elastin (et af de vigtigste bindevævsproteiner).1-antitrypsin er også en inhibitor af proteaser: thrombin, plasmin, trypsin, chymotrypsin og nogle enzymer i blodkoagulationssystemet. 1-globulinfraktionen inkluderer også 1-antichymotrypsin. Det hæmmer chymotrypsin og nogle proteinaser i blodlegemerne.

Proteiner med høj molekylvægt Denne fraktion indeholder regulatoriske proteiner, blodkoagulationsfaktorer, komponenter i komplementsystemet, transportproteiner. Dette omfatter ceruloplasmin. Det er en bærer af kobber, og sikrer også konstancen af ​​kobberindholdet i forskellige væv, især i leveren. Med en arvelig sygdom - Wilsons sygdom - nedsættes niveauet af ceruloplasmin. Som følge heraf øges koncentrationen af ​​kobber i hjernen og leveren. Dette manifesteres af udviklingen af ​​neurologiske symptomer samt levercirrhose.

Haptoglobiner. Indholdet af disse proteiner er ca. 1/4 del af alle 2-globuliner. Haptoglobin danner specifikke komplekser med hæmoglobin frigivet fra erytrocytter under intravaskulær hæmolyse. På grund af disse molekylers høje molekylvægt kan de ikke elimineres af nyrerne. Dette forhindrer kroppen i at miste jern.

Hæmoglobinkomplekser med haptoglobin ødelægges af celler i reticuloendotelsystemet (celler i det mononukleære fagocytsystem), hvorefter globin spaltes i aminosyrer, hæmmes ødelagt i bilirubin og udskilles af galde og jernrester i kroppen og kan anvendes.

2-macroglobulin tilhører også denne fraktion. Molekylvægten af ​​dette protein er 720 kDa, plasmakoncentration 1,5-3 g / l. Det er en endogen inhibitor af proteinaser af alle klasser, og binder også hormoninsulinet.

C1-hæmmere glycoprotein er det vigtigste regulatoriske link i den klassiske vej for komplementaktivering (CPC), er i stand til at hæmme plasmin, kallikrein.

Transportproteiner: retinolbindende protein - transport af vitamin A, vitamin D-bindende protein - transport af vitamin D.

Komponenter af blodkoagulationssystemet og fibrinolyse: antithrombinIII og plasminogen.

Denne fraktion omfatter:

fibrinogen-proteinkoagulationssystem

proteiner af komponenterne i komplementaktiveringssystemet

transportproteiner: transferrin (transport af jernioner), transcobalamin (transport af vitamin B12), globulinbindende kønshormoner (transport af testosteron og østradiol), LDL (transport af lipider).

hemopexin overfører fri hæm, porfyrin. Binder hæmtholdende proteiner og overfører dem til leveren til destruktion.

Denne fraktion indeholder hovedsageligt antistoffer-proteiner syntetiseret i lymfoidvævet og i RES-celler såvel som nogle komponenter i komplementsystemet.

Funktionen af ​​antistoffer er at beskytte kroppen mod fremmede midler (bakterier, vira, fremmede proteiner), som kaldes antigener.

Hovedklasser af antistoffer i blodet:

- immunoglobuliner G (IgG)

- immunoglobuliner M (IgM)

- immunglobuliner A (IgA), som indbefatter IgD og IgE.

IgG og IgM er i stand til at aktivere komplementsystemet. Læs mere om immunglobuliner i tillæg 1 i denne vejledning.

Cryoglobuliner tilhører også gruppen af ​​gamma globuliner. Disse er proteiner, der kan udfælde efter valleafkøling. Friske mennesker har ikke dem i serum. De forekommer hos patienter med reumatoid arthritis, multiple myelomer.

Blandt kryoglobuliner er der et proteinfibronektin. Det er et glycoprotein med høj molekylvægt (molekylvægt 220 kDa). Det er til stede i blodplasmaet og på overfladen af ​​mange celler (makrofager, endotelceller, blodplader, fibroblaster). Funktioner af fibronectin: 1. Sikrer interaktion mellem celler med hinanden; 2. Fremmer blodpladeadhæsion 3. Forebygger tumormetastase.

Plasma fibronectin er opsonin - forbedrer fagocytose. Det spiller en vigtig rolle i rensning af blodet fra nedbrydningsprodukter af proteiner, såsom kollagen. Tilslutning til forholdet med heparin er involveret i reguleringen af ​​blodkoagulering. I øjeblikket er dette protein bredt undersøgt og anvendt til diagnose, især i tilstande, der involverer inhibering af makrofagsystemet (sepsis mv.)

Interferon er et glycoprotein. Den har en molekylvægt på ca. 26 kDa. Det har en art specificitet. Produceret i celler som reaktion på indførelsen af ​​vira i dem. Hos en sund person er plasmakoncentrationen lav. Men med virussygdomme øges koncentrationen.

Albuminer, globuliner, egenskaber. Ligheden og forskellen mellem dem. Betydning for animalsk organisme, spredt i naturen.

Albuminer, globuliner. Egenskaber. Ligheder og forskelle fra hinanden. Værdier for dyreorganisme, fordeling i naturen.

A- og G-proteiner, der findes i alle væv. Blodserum er rigeste i disse proteiner. Indholdet af albumin er 40-45 g / l, globuliner 20-30 g / l, dvs. andelen af ​​albumin tegner sig for mere end halvdelen af ​​plasmaproteiner.

Albuminproteiner med relativt lille molekylvægt (15-70 tusind. Ja); De har en negativ ladning og sure egenskaber, IET - 4.7, indeholder meget glutaminaminosyre. Disse er stærkt hydrerede proteiner, så de er kun deponeret med en høj koncentration af dehydrerende stoffer.

På grund af den høje hydrofilicitet, den lille størrelse af molekylerne spiller betydelige koncentrationer af albumin en vigtig rolle i opretholdelsen af ​​blodets osmotiske tryk. Hvis koncentrationen af ​​albumin er under 30 g / l, ændres det osmotiske tryk i blodet, hvilket fører til ødem. Ca. 75-80% af det osmotiske tryk i blod regnes af albumin.

Et karakteristisk træk ved albumin er deres høje adsorptionskapacitet. De adsorberer polære og ikke-polære molekyler og spiller en transportrolle. Disse er ikke-specifikke bærere, de transporterer hormoner, kolesterol, bilirubin, medicinske stoffer, calciumioner. Binding og overførsel af langkædede fedtsyrer er den primære fysiologiske funktion af serumalbumin. Albuminer syntetiseres hovedsageligt i leveren og opdateres hurtigt, deres halveringstid er 7 dage.

Globuliner er proteiner med en højere molekylvægt end albumin. Globuliner lidt syre eller neutrale proteiner (IEP = 6 - 7,3). Nogle af globulinerne har evnen til specifikt at binde stoffer (specifikke bærere).

Fraktionering af serumproteiner til albumin og globuliner er mulig ved saltning ud under anvendelse af (Nh5) 2SO4. I en mættet opløsning præcipiterer albumin som en lettere fraktion i en halvmættet en, globuliner.

Globuliner (fra den latinske Globulus-bold) - en familie af globulære blodproteiner med højere molekylvægt og opløselighed i vand end albumin. Globuliner produceres af leveren og immunsystemet. Globuliner, albumin og fibrinogen kaldes de vigtigste plasmaproteiner. Den normale koncentration af globuliner i blodet er 2,6-4,6 g / deciliter.

· Fyld op næsten halvdelen af ​​blodproteiner

· Bestem kroppens immunegenskaber

· Bestem blodkoagulering

· Deltage i jerntransport i andre processer.

Protaminer, histoner, egenskaber. Ligheden og forskellen mellem dem. Betydning for animalsk organisme, spredt i naturen.

Histoner (fra det græske Histos - væv) - vævsproteiner af multicellulære organismer associeret med chromatin DNA. Disse er proteiner med lille molekylvægt (11000-24000); Ved elektrokemiske egenskaber hører de til proteiner med udtalt grundlæggende tegn (det isoelektriske punkt for forskellige histoner varierer fra 9,5 til 12,0). Histoner har kun en tertiær struktur. Der er 5 hovedtyper eller fraktioner af histoner: H1, H2a, H2b, H3, H4.

Under naturlige forhold er histoner stærkt forbundet med DNA og udskilles i sammensætningen af ​​nukleoproteinet. Histonforholdet er elektrostatisk DNA, da histonerne har en stor positiv ladning, og DNA-kæden er negativ. Histonlignende proteiner findes i ribosomsammensætningen af ​​cellecytoplasma. I enkeltcellede organismer er nogle histonfraktioner fraværende. Bakterier har ikke typiske histoner, og vira har histonlignende proteiner.

Histonernes hovedfunktioner er strukturelle og regulerende. Den strukturelle funktion er, at histoner er involveret i stabiliseringen af ​​DNA's rumlige struktur og derfor af kromatin og kromosomer. Fire histonfraktioner, med undtagelse af Hl, danner grundlaget for nukleosomer, som er de strukturelle enheder af chromatin; H1 fraktion fylder DNA-fragmenter mellem nukleosomer. Regulatorisk funktion er evnen til at blokere overførslen af ​​genetisk information fra DNA til RNA.

Protaminer er særegne biologiske substitutter for histoner, men kvalitativt forskellige fra dem i deres aminosyresammensætning og struktur. Disse er proteiner med lav molekylvægt (M 4000-12000), de har udtalt basale egenskaber på grund af indholdet af højt arginin (op til 80%). Som histoner er protaminer polykationiske proteiner; de binder til DNA i sædkromatin. Udskiftning af histoner med protaminer i sædkromatinet observeres ikke hos alle dyr. Den mest typiske forekomst af protaminer i sammensætningen af ​​nukleoprotamin i fiskesperm (i mælk). Adskilte protaminer fik deres navn fra kvitteringskilden: salmin - protamin fra laksemelk; Klupein - fra sild roe; truttin - fra miltørred makrel - fra mælk makrel.

· Protaminer laver sædkompakt DNA, dvs. de udfører, ligesom histoner, en strukturel funktion. Men tilsyneladende udfører de tilsyneladende ikke regulerende funktioner og er derfor til stede i celler, der ikke er i stand til at opdele. Dette forklarer måske den biologiske udskiftning af protaminer i nogle histonceller.

· Godt opløst i vand, surt og neutralt medium.

· Ingen denaturering ved opvarmning.

· Formsalte med syrer og komplekser med sure proteiner.

Albuminer og globuliner

Den mest berømte type albumin er serumalbumin. Det er indeholdt i blodet i serumet, det kan også forekomme i andre væsker (for eksempel i cerebrospinalvæsken).

Serumalbumin syntetiseres i leveren og udgør størstedelen af ​​alle valleproteiner. Albumin, der er indeholdt i humant blod, kaldes humant serumalbumin, det tegner sig for omkring 55% af alle proteiner indeholdt i blodplasma.

Det normale niveau af serumalbumin hos voksne er mellem 35 og 50 g / l. For børn under 3 år er det normale niveau i området 25-55 g / l.

Lavt albuminniveau (hypoalbuminæmi) kan opstå på grund af leversygdom, nefritisk syndrom, forbrændinger, protein-tabende enteropati, underernæring, sen graviditet og ondartede neoplasmer. Tager retinol (vitamin A) kan hæve niveauet af albumin til høje subnormale værdier (49 g / l).

Høje niveauer af albumin (hyperalbuminæmi) skyldes næsten altid dehydrering.

Globuliner (fra den latinske Globulus-bold) - en familie af globulære blodproteiner med højere molekylvægt og opløselighed i vand end albumin. Globuliner produceres af leveren og immunsystemet. Globuliner, albumin og fibrinogen kaldes de vigtigste plasmaproteiner. Den normale koncentration af globuliner i blodet er 2,6-4,6 g / deciliter.

udgør næsten halvdelen af ​​blodproteinerne, bestemmer organismernes immunegenskaber, bestemmer blodproppen, deltager i jerntransport og andre processer.

Hæmoglobin i urinen.

I det første tilfælde er detektion af hæmoglobin i urinen sammen med erythrocytter et ret almindeligt fænomen. Da de røde blodlegemer hurtigt ødelægges (udvaskes) i urinen på grund af den høje pH eller lave osmolalitet i urinen.

I det andet tilfælde er ægte hæmoglobinuri forårsaget af intravaskulær hæmolyse af erytrocytter (destruktion af røde blodlegemer i blodet). I en sund person ødelægges en del røde blodlegemer dagligt i blodet, så plasma indeholder en lille mængde fri hæmoglobin. Gratis blod hæmoglobin er bundet af haptoglobin, og i denne form kan nyretilfiltret ikke passere.

Hæmoglobinuri opstår, når for meget hæmoglobin frigives, hvilket ikke har tid til at binde haptoglobin og er i stand til at passere gennem nyrerne i urinen. Farven af ​​urin i hæmoglobinuri får en mørkebrun (sort) farve, anæmi med reticulocytose detekteres, niveauet af indirekte bilirubin i blodserumet øges, og der forekommer ofte lavt rygsmerter. I modsætning til hæmaturi (erytrocytter i urinen) i hæmoglobinuri opdages erytrocytterne ikke i urinsedimentet.

Dato tilføjet: 2016-06-18; Visninger: 1424; ORDER SKRIVNING ARBEJDE

Relaterede artikler:

1.5. Protein klassificering

Den menneskelige krop indeholder over 50.000 individuelle proteiner, der afviger i deres primære struktur, konformation, strukturen af ​​det aktive center og funktioner. Til dato er der imidlertid ingen ensartet og sammenhængende klassificering, der tager højde for forskellige egenskaber ved proteiner. Kernen i de eksisterende klassifikationer er forskellige tegn. Så proteiner kan klassificeres:

 i form af proteinmolekyler (kugleformet - rundt eller fibrillært - trådformet)

 ved molekylvægt (lav molekylvægt, høj molekylvægt)

 I henhold til de udførte funktioner (transport, struktur, beskyttelse, regulering osv.)

 ved lokalisering i cellen (nukleær, cytoplasmisk, lysosomal osv.)

 Ved strukturelle egenskaber og kemisk sammensætning er proteiner opdelt i to grupper: enkelt og komplekst. Enkle proteiner er kun repræsenteret af en polypeptidkæde bestående af aminosyrer. Komplekse proteiner har en proteindel og en ikke-proteinkomponent (protetisk gruppe). Denne klassifikation er imidlertid ikke ideel, da der i sin rene form findes simple proteiner sjældent i kroppen.

Karakteristik af simple proteiner.

Enkle proteiner omfatter histoner, protaminer, albumin og globuliner, prolaminer og gluteliner og proteinoider.

Histoner - vævsproteiner af talrige organismer, som er forbundet med chromatin-DNA. Disse er proteiner med lav molekylvægt (11-24 tusind Da). Ifølge deres elektrokemiske egenskaber hører de til proteiner med udtalte basale egenskaber (polykationiske proteiner). IET i histoner varierer fra 9 til 12. Histoner har kun en tertiær struktur, der hovedsageligt koncentreres i cellernes kerner. Histoner er forbundet med DNA i sammensætningen af ​​deoxyribonukleoproteiner. Histon-DNA-bindingen er elektrostatisk, da histonerne har en stor positiv ladning, og DNA-kæden er negativ. Histonernes sammensætning domineres af diaminomonocarboxylsyrerne aminosyrer arginin, lysin.

Der er 5 typer histoner. Opdelingen er baseret på en række egenskaber, hvis vigtigste er forholdet mellem lysin og arginin i fraktionerne, fire histoner H2A, H2B, H3 og H4 danner et oktamerisk proteinkompleks, der kaldes "nukleosomkernen". DNA-molekylet "såres" på overfladen af ​​histon-oktameret, hvilket gør 1,75 omdrejninger (ca. 146 nukleotider). Et sådant kompleks af histonproteiner med DNA tjener som den vigtigste strukturelle enhed af chromatin, den kaldes "nucleosom".

Histones hovedfunktion er strukturelle og regulerende. Den strukturelle funktion er, at histoner er involveret i stabiliseringen af ​​DNA's rumlige struktur og derfor af kromatin og kromosomer. Regulatorisk funktion er evnen til at blokere overførslen af ​​genetisk information fra DNA til RNA.

Protaminer er særegne biologiske substitutter for histoner, men afviger fra dem i sammensætning og struktur. Disse er proteiner med lav molekylvægt (M - 4-12000 Da), har udtalt grundlæggende egenskaber på grund af det høje indhold af arginin i dem (80%).

Som histoner er protaminer polykationiske proteiner. De binder til DNA i sædkromatin og findes i maven af ​​fisk.

Salmin - protamin fra laksemelte.

Makrel - fra mælk makrel.

Protaminer laver sædkompakt DNA, dvs. udfør som en histon, en strukturfunktion, men udfør ikke en regulatorisk.

Albumin og globuliner.

Albuminer (A) og globuliner (D).

A- og G-proteiner, der findes i alle væv. Blodserum er rigeste i disse proteiner. Indholdet af albumin er 40-45 g / l, globuliner 20-30 g / l, dvs. andelen af ​​albumin tegner sig for mere end halvdelen af ​​plasmaproteiner.

Albuminproteiner med relativt lille molekylvægt (15-70 tusind. Ja); De har en negativ ladning og sure egenskaber, IET - 4.7, indeholder meget glutaminaminosyre. Disse er stærkt hydrerede proteiner, så de er kun deponeret med en høj koncentration af dehydrerende stoffer.

På grund af den høje hydrofilicitet, den lille størrelse af molekylerne spiller betydelige koncentrationer af albumin en vigtig rolle i opretholdelsen af ​​blodets osmotiske tryk. Hvis koncentrationen af ​​albumin er under 30 g / l, ændres det osmotiske tryk i blodet, hvilket fører til ødem. Ca. 75-80% af det osmotiske tryk i blod regnes af albumin.

Et karakteristisk træk ved albumin er deres høje adsorptionskapacitet. De adsorberer polære og ikke-polære molekyler og spiller en transportrolle. Disse er ikke-specifikke bærere, de transporterer hormoner, kolesterol, bilirubin, medicinske stoffer, calciumioner. Binding og overførsel af langkædede fedtsyrer er den primære fysiologiske funktion af serumalbumin. Albuminer syntetiseres hovedsageligt i leveren og opdateres hurtigt, deres halveringstid er 7 dage.

Globuliner er proteiner med en højere molekylvægt end albumin. Globuliner lidt syre eller neutrale proteiner (IEP = 6 - 7,3). Nogle af globulinerne har evnen til specifikt at binde stoffer (specifikke bærere).

Fraktionering af serumproteiner til albumin og globuliner er mulig ved saltning ud under anvendelse af (Nh5) 2SO4. I en mættet opløsning præcipiterer albumin som en lettere fraktion i en halvmættet en, globuliner.

I klinikken er metoden for serumproteinfraktionering ved elektroforese blevet udbredt. Ved elektroforetisk adskillelse af serumproteiner kan man skelne 5-7 fraktioner: Naturen og omfanget af ændringer i serumproteinfraktioner under forskellige patologiske forhold er af stor interesse for diagnostiske formål. Reduktion af albumin observeres som et resultat af en overtrædelse af deres syntese med mangel på plastmateriale, en krænkelse af den syntetiske funktion af leveren, nyreskade. Globulins indhold øges ved kroniske infektiøse processer.

Elektroforese af serumproteiner.

Prolaminer og gluteliner.

Dette er en gruppe af vegetabilske proteiner, som udelukkende er indeholdt i glutenfrøene fra kornplanter, hvor de virker som opbevaringsproteiner. Et karakteristisk træk ved prolaminer er, at de ikke er opløselige i vand, saltopløsninger, alkalier, men opløselige i 70% ethanolopløsning, mens alle andre proteiner falder ud. De mest undersøgte proteiner er gliadin (hvede) og zein (majs). Det er fastslået, at prolaminer indeholder 20-25% glutaminsyre og 10-15% prolin. Disse proteiner, for eksempel gliadin, deles normalt i mennesker, men nogle gange ved fødslen er enzymet, der bryder ned dette protein, fraværende. Derefter omdannes dette protein til nedbrydningsprodukter med en toksisk virkning. Cøliaki udvikler - intolerance over for vegetabilske proteiner.

Gluteliner er også vegetabilske proteiner, uopløselige i vand, i saltopløsninger, ethanol. De er opløselige i svage alkalier.

Proteinunderstøttende væv (knogler, brusk, sener, ledbånd), keratiner - hårproteiner, horn, hover, collagener - bindevævsproteiner, elastinprotein af elastiske fibre.

Alle disse proteiner er fibrillar, der ikke hydrolyseres i mave-tarmkanalen. Kollagen udgør 25-33% af den totale mængde protein i kroppen af ​​en voksen eller 6% kropsvægt. Kollagenpeptidkæde indeholder ca. 1000 aminosyrerester, hvoraf hver 3. aminosyre er glycin, 20% er prolin og hydroxyprolin, 10% alanin. Når der dannes sekundære og tertiære strukturer, kan dette protein ikke producere typiske a-helikser, da aminosyrerne prolin og hydroxyprolin kun kan give en hydrogenbinding. Derfor er polypeptidkæden på stedet, hvor disse aminosyrer er placeret, let bøjet, eftersom den anden hydrogenbinding som sædvanlig ikke holder.

Elastin er den vigtigste strukturelle komponent i elastiske fibre, som er indeholdt i væv med betydelig elasticitet (blodkar, ledbånd, lunger). Egenskaberne af elasticitet manifesteres af disse stoffers trækegenskaber og hurtig genopretning af den oprindelige form og størrelse efter fjernelse af belastningen. Sammensætningen af ​​elastin indeholder mange hydrofobe aminosyrer (glycin, valin, alanin, leucin, prolin).

Udover polypeptidkæder indeholder komplekse proteiner i deres sammensætning en ikke-protein (protes) del repræsenteret af forskellige stoffer. Afhængig af den kemiske natur af ikke-proteindelen er de følgende grupper af komplekse proteiner kendetegnet:

Biokemisk analyse af blod. Total protein, albumin, globuliner, bilirubin, glucose, urinstof, urinsyre, kreatinin, lipoproteiner, kolesterol. Sådan forbereder du dig til analysen, hastigheden, årsagerne til stigningen eller faldet i ydelsen.

Webstedet giver baggrundsinformation. Tilstrækkelig diagnose og behandling af sygdommen er mulig under tilsyn af en samvittighedsfuld læge. Enhver medicin har kontraindikationer. Høring kræves

Samlede protein - normer, årsager til stigning og reduktion, hvordan man skal bestå analysen

Ved forskellige patologiske tilstande er et fald i proteinkoncentration (hypoproteinæmi) hyppigere end en stigning (hyperproteinæmi).

Lavt blodprotein
Hypoproteinæmi afsløret ved de følgende almene patologiske processer: parenchymal hepatitis, utilstrækkelig proteinindtagelse fra mad (komplet og inkomplet sult), inflammation, kronisk blødning, tab af protein i urinen, øget proteinnedbrydning, malabsorption, forgiftning, feber.
Et fald i proteinkoncentrationer under 50 g / l fører til udseende af vævsødem.

Måske udviklingen af ​​fysiologisk hypoproteinæmi i de sidste måneder af graviditeten, under amning, på baggrund af langvarig fysisk anstrengelse såvel som hos sengetidspatienter.

Hvilke sygdomme reducerer mængden af ​​protein i blodet?
Hypoproteinæmi er et symptom på følgende sygdomme:

• sygdomme i mave-tarmkanalen (pancreatitis, enterocolitis)
• kirurgiske indgreb
• tumorer af forskellige lokaliseringer
• leversygdomme (cirrose, hepatitis, levertumorer eller levermetastaser)
• forgiftning
• akut og kronisk blødning
• brænde sygdom
• glomerulonephritis
• skade
• tyreotoksikose
• brug af infusionsterapi (indtagelse af store mængder væske i kroppen)
• arvelige sygdomme (Wilson-Konovalov sygdom)
• feber
• diabetes mellitus
• ascites
• lungehindebetændelse

Øget protein i blodet
Udviklingen af ​​hyperproteinæmi er et sjældent fænomen. Dette fænomen udvikler sig i en række patologiske tilstande, hvor dannelsen af ​​patologiske proteiner forekommer. Dette laboratorium tegn detekteret i infektionssygdomme, Waldenströms makroglobulinæmi, multipel myelom, systemisk lupus erythematosus, rheumatoid arthritis, limfogranulomatoz, cirrhose, kronisk hepatitis. Måske udviklingen af ​​relativ hyperproteinæmi (fysiologisk) med rigelige vandtab: opkastning, diarré, tarmobstruktion, forbrændinger, også med diabetes insipidus og nefritis.

Narkotika, der påvirker protein
Koncentrationen af ​​det totale protein i blodet påvirkes af visse lægemidler. Så fremmer kortikosteroider, bromsulfalein udviklingen af ​​hyperproteinæmi, og østrogenhormoner fører til hypoproteinæmi. Forøgelse af koncentrationen af ​​totalprotein er også muligt ved langvarig fastspænding af venen med en turniquet samt overgangen fra "liggende" til "stående" position.

Hvordan overgår analysen for protein?
For at bestemme koncentrationen af ​​totalt protein, tages blod fra en blodåre om morgenen på en tom mave. Intervallet mellem det sidste måltid skal være mindst 8 timer. Søde drikkevarer bør også begrænses. I dag bestemmes proteinkoncentrationen af ​​biuret eller mikrobiuret (hvis koncentrationen er meget lav). Denne metode er universel, nem at bruge, ret billig og hurtig. Der er få fejl ved brug af denne metode, og det betragtes derfor som pålideligt og informativt. Fejl opstår primært, når reaktionen er forkert eller brugen af ​​snavset opvask.

Albumin, globulinarter, normer, årsager til stigning eller fald i indikatorer

Overtrædelser af dette forhold af proteinfraktioner kaldes dysproteinæmi. Ofte ledsages forskellige typer af dysproteinæmi af leversygdomme og infektionssygdomme.

Albumin - normen, årsagen til stigningen, faldet, hvordan man overgår analysen
Overvej hver proteinfraktion separat. Albuminer er en meget homogen gruppe, hvoraf halvdelen er i blodbanen og halvdelen i den intercellulære væske. På grund af tilstedeværelsen af ​​en negativ ladning og en stor overflade kan albumin selv bære forskellige stoffer - hormoner, stoffer, fedtsyrer, bilirubin, metalioner osv. Albumins vigtigste fysiologiske funktion er at opretholde tryk og reservere aminosyrer. Albuminer syntetiseres i leveren og lever 12-27 dage.

Forøget albumin - årsager
En stigning i koncentrationen af ​​albumin i blodet (hyperalbuminæmi) kan være forbundet med følgende patologier:

• dehydrering eller dehydrering (tab af legemsvæsker under opkastning, diarré, overdreven svedtendens)
• omfattende forbrændinger

Indtagelse af A-vitamin i høje doser bidrager også til udviklingen af ​​hyperalbuminæmi. Generelt har en høj koncentration af albumin ikke en signifikant diagnostisk værdi.

Reduceret albumin - årsager
Faldet i albuminkoncentration (hypoalbuminæmi) kan være op til 30 g / l, hvilket fører til et fald i onkotisk tryk og ødem. Hypoalbuminæmi forekommer når:

• forskellige nefritis (glomerulonefritis)
• akut leveratrofi, giftig hepatitis, cirrose
• øget kapillærpermeabilitet
• amyloidose
• forbrændinger
• skader
• blødning
• kongestiv hjertesvigt
• patologi i mave-tarmkanalen
• fastende
• graviditet og amning
• tumorer
• med malabsorptionssyndrom
• sepsis
• tyreotoksikose
• tager orale præventionsmidler og østrogenhormoner

Sådan analyseres
For at bestemme koncentrationen af ​​albumin tages blod fra en vene om morgenen på en tom mave. Som forberedelse til analysen er det nødvendigt at udelukke fødeindtagelse i 8-12 timer, inden blodet uddeles og undgå stærk fysisk anstrengelse, herunder langvarig stående. Ovenstående faktorer kan forvrænge billedet, og resultatet af analysen vil være forkert. For at bestemme koncentrationen af ​​albumin ved anvendelse af et specielt reagens - bromocresol grønt. At bestemme koncentrationen af ​​albumin ved denne metode er nøjagtig, enkel og ikke holdbar. Mulige fejl opstår, når der ikke foretages en korrekt analyse af blodet til analyse ved brug af snavsede retter eller forkert formulering af reaktionen.

Globuliner - typer af globuliner, normer, årsager til stigning, fald

α1-globuliner - α1-antitrypsin, α1-syre glycoprotein, normer, årsager til stigning, nedsættelse

a2-macroglobulin syntetiseres i leveren, monocytter og makrofager. Normalt er dets indhold i voksne voksne 1,5-4,2 g / l og hos børn 2,5 gange højere. Dette protein tilhører immunsystemet og er cytostatisk (stopper opdeling af kræftceller).
Et fald i koncentrationen af ​​a2-macroglobulin observeres ved akut inflammation, reumatisme, polyarthritis og onkologiske sygdomme.
En stigning i α2-makroglobulinkoncentration detekteres i levercirrhose, nyresygdom, myxedema og diabetes mellitus.

Haptoglobin består af to underenheder og cirkulerer i humant blod i tre molekylære former. Det er et akutfaseprotein. Det normale blodniveau for en sund person er mindre end 2,7 g / l. Haptoglobins hovedfunktion er overførslen af ​​hæmoglobin til cellerne i reticuloendotelsystemet, hvor hæmoglobin ødelægges, og bilirubin dannes derfra. En stigning i koncentrationen forekommer ved akut betændelse og et fald i hæmolytisk anæmi. Ved transfusion kan uforeneligt blod forsvinde helt.

Ceruloplasmin er et protein med egenskaberne af et enzym, der oxiderer Fe2 + til Fe3 +. Ceruloplasmin er en depot og bærer af kobber. I en sund persons blod indeholder den normalt 0,15-0,60 g / l. Indholdet af dette protein stiger med akut betændelse og graviditet. Kroppenes manglende evne til at syntetisere dette protein findes i medfødt sygdom - Wilson-Konovalov sygdom såvel som hos raske familiemedlemmer af disse patienter.

Hvordan skal analysen gennemføres?
For at bestemme koncentrationen af ​​α2-macroglobuliner anvendes blod fra en blodåre, der tages strengt om morgenen, på en tom mave. Metoder til bestemmelse af disse proteiner er besværlige og tidskrævende og kræver høj kvalifikation.

β-globuliner - transferrin, hemopexin, hastighed, årsager til stigning, nedsættelse

Transferrin (siderofilin) ​​er et rødligt protein, som overfører jern til depotets organer (lever, milt) og derfra til cellerne, der syntetiserer hæmoglobin. Forøgelse af mængden af ​​dette protein er sjældent, hovedsageligt i processer relateret til destruktion af røde blodlegemer (hæmolytisk anæmi, malaria mv.). I stedet for at bestemme koncentrationen af ​​transferrin anvendes bestemmelsen af ​​graden af ​​dens mætning med jern. Normalt er det mættet med jern kun 1/3. Et fald i denne værdi indikerer en jernmangel og risikoen for at udvikle jernmangelanæmi, og en stigning indikerer en intensiv nedbrydning af hæmoglobin (for eksempel i hæmolytisk anæmi).

Hemopexin er også et protein, der binder hæmoglobin. Normalt er det indeholdt i blodet - 0,5-1,2 g / l. Hemopexinindholdet falder med hæmolyse-, lever- og nyresygdomme og øges med betændelse.

Hvordan skal analysen gennemføres?
At bestemme koncentrationen af ​​β-globulin ved hjælp af blod fra en vene, der tages om morgenen, på en tom mave. Blodet skal være frisk, uden tegn på hæmolyse. Gennemførelsen af ​​denne prøve er en højteknologisk analyse, kræver højt kvalificeret laboratorium. Analysen er tidskrævende og ret tidskrævende.

γ-globuliner (immunglobuliner) - normen, årsagerne til stigningen og faldet

I blodet udgør γ-globuliner 15-25% (8-16 g / l) af det totale blodprotein.

Immunoglobuliner tilhører y-globulinfraktionen.

Immunoglobuliner er antistoffer, der produceres af immunsystemets celler for at ødelægge patogene bakterier. En stigning i antallet af immunglobuliner observeres, når immuniteten aktiveres, det vil sige under virale og bakterielle infektioner såvel som under betændelse og ødelæggelse af væv. Et fald i antallet af immunglobuliner kan være fysiologisk (hos børn 3-6 år), medfødte (arvelige immundefektsygdomme) og sekundære (med allergi, kronisk inflammation, maligne tumorer, langvarig behandling med kortikosteroider).

Hvordan skal analysen gennemføres?
Bestemmelsen af ​​koncentrationen af ​​y-globulin udføres i blod fra en vene taget om morgenen (før 10:00) på en tom mave. Når analysen til bestemmelse af γ-globulin gennemføres, er det nødvendigt at undgå fysisk anstrengelse og stærke følelsesmæssige chok. At bestemme koncentrationen af ​​y-globulin ved hjælp af forskellige teknikker - immunologisk, biokemisk. Immunologiske metoder er mere præcise. I tidskrævende og biokemiske og immunologiske metoder er ækvivalente. Imidlertid bør immunologiske de foretrækkes i lyset af deres større nøjagtighed, følsomhed og specificitet.

Glukose - normen, årsagerne til stigning og nedsættelse, hvordan man forbereder bloddonation til analyse?

Blodglukosenorm og fysiologisk hyperglykæmi
Glucose er et farveløst krystallinsk stof med en sød smag og er dannet i menneskekroppen under nedbrydning af polysaccharider (stivelse, glykogen). Glucose er den vigtigste og universelle energikilde for cellerne i hele organismen. Også glukose er et antitoksisk middel, som et resultat af hvilket det anvendes i forskellige forgiftninger ved at administrere det gennem munden eller intravenøst.

Bilirubin - typer, normer, årsager til formindskelse og forøgelse, hvordan man analyserer analysen?

Direkte og indirekte bilirubin - hvor er den dannet og hvordan er den afledt?

Bilirubin er et gulrødt pigment, der dannes, når hæmoglobin brydes ned i milt, lever og knoglemarv. Ved sammenbruddet af 1 g hæmoglobin dannes 34 mg bilirubin. Når hæmoglobin ødelægges, bryder en del af det - globin ned til aminosyrer, den anden del - hæm - bryder op til dannelse af jern og galpigmenter. Jern bruges igen, og gald pigmenter (bilirubin konverteringsprodukter) fjernes fra kroppen. Bilirubin, som dannes som følge af nedbrydning af hæmoglobin (indirekte), frigives i blodbanen, hvor det binder til albumin og overføres til leveren. I leverceller binder bilirubin til glucuronsyre. Denne bilirubin forbundet med glucuronsyre kaldes direkte.

Indirekte bilirubin er meget giftigt, da det kan akkumulere i celler, primært hjernen, som svækker deres funktion. Direkte bilirubin er ikke giftig. I blodet er forholdet mellem direkte og indirekte bilirubin 1 til 3. I tarmene klipper direkte bilirubin ved hjælp af bakterier glucuronsyre, mens det oxiderer sig selv til dannelse af urobilinogen og stercobilinogen. 95% af disse stoffer udskilles i fæces, de resterende 5% absorberes tilbage i blodbanen, indtaster gallen og udskilles delvist af nyrerne. En voksen giver 200-300 mg galdepigmenter med afføring og 1-2 mg i urin hver dag. Galile pigmenter er altid indeholdt i gallesten.

Hos nyfødte kan niveauet af direkte bilirubin være signifikant højere - 17,1-205,2 μmol / l. En stigning i koncentrationen af ​​bilirubin i blodet kaldes bilirubinæmi.

Høj bilirubin - årsager, typer gulsot
Bilirubinæmi ledsages af udseendet af gul farve i huden, sclera af øjne og slimhinder. Derfor kaldes sygdomme forbundet med bilirubinæmi gulsot. Bilirubinæmi kan være af hepatisk oprindelse (i lever og galdeveje) og ikke-hepatisk (i hæmolytisk anæmi). Separat værd gulsot af nyfødte. En stigning i koncentrationen af ​​totalt bilirubin inden for 23-27 μmol / l indikerer tilstedeværelsen af ​​latent gulsot hos mennesker, og når koncentrationen af ​​total bilirubin er over 27 μmol / l, fremkommer en karakteristisk gul farve. Hos nyfødte udvikles gulsot, når koncentrationen af ​​total bilirubin i blodet er over 51-60 μmol / l. Hudgulsot er af to typer - parenkym og obstruktiv. Til parenchym gulsot indbefatter:

• hepatitis (viral, giftig)
• skrumpelever
• giftige leverskader (alkoholforgiftning, giftstoffer, tungmetalsalte)
• levertumorer eller metastaser

Når obstruktiv gulsot forstyrrer udskillelsen af ​​galle syntetiseret i leveren. Obstruktiv gulsot opstår, når:

• graviditet (ikke altid)
• pancreas tumor
• kolestase (blokering af galdepassagen med sten)

Nonhepatic gulsot omfatter gulsot, der udvikler sig på baggrund af forskellige hæmolytiske anemier.

Diagnose af forskellige typer gulsot
For at skelne mellem hvilken gulsot der er involveret, anvendes forholdet mellem forskellige bilirubinfraktioner. Disse data er præsenteret i tabellen.

Bestemmelse af bilirubin - diagnostisk test gulsot. Foruden gulsot observeres en stigning i bilirubinkoncentrationen med svær smerte. Bilirubinæmi kan også udvikles hos patienter, der får antibiotika, indomethacin, diazepam og perorale præventionsmidler.

Lavt niveau af bilirubin i blodet - hypobirubinæmi - kan udvikle sig i nærvær af C-vitamin, phenobarbital, theophyllin.

Årsager til nyfødt gulsot

Gulsot af nyfødte på grund af andre årsager. Overvej årsagerne til dannelsen af ​​gulsot hos nyfødte:

• i fosteret og nyfødte er mængden af ​​røde blodlegemer og følgelig koncentrationen af ​​hæmoglobin på fostrets masse større end hos en voksen. Inden for få uger efter fødslen er der en intens nedbrydning af "ekstra" røde blodlegemer, der manifesteres af gulsot.
• evnen til lever af en nyfødt til at fjerne bilirubin fra blodet, der er dannet som følge af nedbrydning af "ekstra" røde blodlegemer, er lav
• arvelig sygdom - Gilberts sygdom
• da nyfødtens tarm er sterilt, nedsættes hastigheden for dannelse af stercobilinogen og urobilinogen
• for tidlige babyer

Hos nyfødte er bilirubin toksisk. Det binder til hjernens lipider, hvilket fører til skade på centralnervesystemet og dannelsen af ​​bilirubin encephalopati. Ved normal gulsot af nyfødte forsvinder 2-3 uger af livet.

Hvordan skal analysen gennemføres?
For at bestemme koncentrationen af ​​bilirubin, tages blod fra en blodåre om morgenen på en tom mave. Før proceduren bør ikke spise og drikke mindst 4-5 timer. Definitionen er en samlet metode Endrashika. Denne metode er nem at bruge, tager lidt tid og er præcis.

Urea - normen, årsagerne til stigningen, faldet, hvordan man overgår analysen

Et fald i urinstofkoncentrationen under 2 mmol / l antyder, at en person har en lavprotein kost. Det forhøjede urinstofindhold på over 8,3 mmol / l kaldes uremi. Uremia kan være forårsaget af visse fysiologiske tilstande. I dette tilfælde taler vi ikke om alvorlig sygdom.

Så udvikler fysiologisk uremi, når:

• ubalanceret kost (høj i protein eller lavt i chlorid)
• tab af kropsvæsker - opkastning, diarré, overdreven svedtendens mv.

I andre tilfælde kaldes uremi patologisk, det vil sige forårsaget af en hvilken som helst sygdom. Patologisk uremi forekommer med forøget proteinnedbrydning, nyresygdom og patologier, der ikke er relateret til nyrerne. Separat skal det bemærkes, at en række stoffer (f.eks. Sulfonamider, furosemid, dopegit, lazex, tetracyclin, levomycetin osv.) Også fører til uremi.

Årsager til en stigning i urinstof
Så uremi udvikler sig på baggrund af følgende sygdomme:

• kronisk og akut nyresvigt
• glomerulonephritis
• pyelonefritis
• anuria (mangel på urin, urinen ikke)
• sten, tumorer i urinrørene, urinrør
• diabetes mellitus
• bughindebetændelse
• forbrændinger
• chok
• gastrointestinal blødning
• intestinal obstruktion
• forgiftning med chloroform, kviksølvsalte, phenol
• hjertesvigt
• myokardieinfarkt
• dysenteri
• parenchym gulsot (hepatitis, cirrhosis)

Den højeste koncentration af urinstof i blodet ses hos patienter med forskellige sygdomme i nyrerne. Derfor bestemmes bestemmelsen af ​​koncentrationen af ​​urinstof hovedsagelig som en diagnostisk test for nyrepatologi. Hos patienter med nyresvigt vurderes sværhedsgraden af ​​processen og prognosen ved hjælp af urinstofkoncentration i blodet. Koncentrationen af ​​urinstof op til 16 mmol / l svarer til moderat nyresvigt, 16-34 mmol / l - alvorlig nedsat nyrefunktion og over 34 mmol / l - meget alvorlig nyrepatologi med en ugunstig prognose.

Urea Reduktion - Årsager
Et fald i urinstofkoncentration i blodet er et sjældent fænomen. Dette ses hovedsageligt ved forøget proteinafbrydelse (intensivt fysisk arbejde) med høje proteinbehov (graviditet, amning) og utilstrækkeligt proteinindtag fra mad. Måske et relativt fald i koncentrationen af ​​urinstof i blodet - med en stigning i mængden af ​​væske i kroppen (infusion). Disse fænomener betragtes som fysiologiske. Det patologiske fald i koncentrationen af ​​urinstof i blodet opdages ved visse arvelige sygdomme (for eksempel cøliaki) såvel som ved alvorlig leverskade (nekrose, sår i sene stadier, forgiftning af tungmetalsalte, fosfor, arsen).

Hvordan analyseres
Bestemmelse af koncentrationen af ​​urinstof udføres i blod taget fra en vene om morgenen, på en tom mave. Før du tager analysen, er det nødvendigt at afstå fra at spise i 6-8 timer, også for at undgå stærk fysisk anstrengelse. I øjeblikket bestemmes urinstof ved en enzymatisk metode, der er specifik, præcis, enkel nok og ikke kræver langvarige omkostninger. Også i nogle laboratorier ved anvendelse af urease-metoden. Imidlertid foretrækkes den enzymatiske metode.